ووفق موقع "ساينس ألرت" أكد الباحثون أنه من المبشر أن دواء للسرطان وافقت عليه إدارة الغذاء والدواء الأمريكية ويستهدف بروتينا آخر يسمى Lag3 - والذي يتفاعل مع Aplp1 - يمنع انتشار المرض في الفئران، مما يشير إلى أن العلاج المحتمل قد يكون موجودا بالفعل.

في ورقة بحثية حديثة ، وصف فريق دولي من العلماء كيف يعمل البروتينان معًا لمساعدة كتل بروتين ألفا سينيوكلين الضارة على الوصول إلى خلايا المخ.

وقال عالم الأعصاب شياوبو ماو من جامعة جونز هوبكنز في يونيو: "الآن بعد أن عرفنا كيفية تفاعل Aplp1 وLag3، أصبح لدينا طريقة جديدة لفهم كيفية مساهمة ألفا سينيوكلين في تطور مرض باركنسون".

وتشير نتائجنا أيضًا إلى أن استهداف هذا التفاعل بالأدوية قد يؤدي إلى إبطاء تطور مرض باركنسون وأمراض عصبية تنكسية أخرى بشكل كبير.

يعاني أكثر من 8.5 مليون شخص حول العالم من مرض باركنسون، وهو ثاني أكثر الأمراض العصبية التنكسي شيوعًا بعد مرض الزهايمر .

وباعتباره اضطرابًا حركيًا تقدميًا، لا يتم تشخيصه عادةً إلا عند ظهور الأعراض، والتي تشمل الرعشة، والتصلب، ومشاكل التوازن، وصعوبات الكلام، وأنماط النوم المضطربة، ومشاكل الصحة العقلية. وبما أن هذا المرض غير قابل للشفاء حاليًا، فقد يواجه المرضى في النهاية صعوبة في المشي أو التحدث.

تنتج أعراض مرض باركنسون بشكل أساسي عن موت أو تدهور الخلايا العصبية المنتجة للدوبامين في المادة السوداء في الدماغ ، وهي المنطقة التي تشارك في التحكم في الحركة الدقيقة. ويُعتقد أن هذا يحدث بسبب أجسام لوي ، وهي كتل غير طبيعية من البروتين تتكون في الغالب من بروتين ألفا سينيوكلين غير المطوي الذي ينتقل بين الخلايا العصبية.

يحافظ بروتين ألفا-ساينيوكلين عادة على التواصل الوظيفي بين الخلايا العصبية، ولكن المشاكل تنشأ عندما يصبح غير قابل للذوبان. ومع ذلك، فإن تحديد ما إذا كان هذا سببًا لمرض باركنسون أو أحد أعراضه أمر صعب.

وقد وجدت دراسات سابقة أجريت على الفئران أن بروتين Lag3 يرتبط ببروتينات ألفا-ساينيوكلين وينشر مرض باركنسون في الخلايا العصبية. وفي حين أن حذف بروتين Lag3 يعيق هذه العملية بشكل كبير، فإنه لا يمنعها تمامًا، مما يشير إلى أن بروتينًا آخر كان متورطًا أيضًا في الخلايا العصبية التي تستقبل بروتينات ألفا-ساينيوكلين المشوهة.

قالت فالينا داوسون، عالمة الأعصاب في جامعة جونز هوبكنز: "أظهر عملنا سابقًا أن Lag3 لم يكن البروتين الوحيد الموجود على سطح الخلية الذي يساعد الخلايا العصبية على امتصاص ألفا سينيوكلين، لذلك لجأنا إلى Aplp1 في تجاربنا الأخيرة".

أجرى العلماء اختبارات على فئران معدلة وراثيًا تفتقر إما إلى Aplp1 أو Lag3، أو كليهما. ووجدوا أن Aplp1 وLag3 يمكن لكل منهما مساعدة خلايا المخ على امتصاص بروتين ألفا سينيوكلين الضار بشكل مستقل، ولكن معًا يزيدان من الامتصاص بشكل كبير.

عندما كانت الفئران تفتقد كل من Aplp1 وLag3، فإن 90% أقل من البروتين الضار ألفا سينيوكلين دخل إلى الخلايا الدماغية السليمة، مما يعني أن كمية أكبر من كتل البروتين الضارة تم حجبها مع فقدان كلا البروتينين مقارنة بحذف واحد فقط.

أعطى الباحثون فئرانًا طبيعية عقار nivolumab/relatlimab ، وهو دواء لعلاج سرطان الجلد الخبيث يحتوي على جسم مضاد لـ Lag3 ، ووجدوا أنه أوقف أيضًا تفاعل Aplp1 وLag3، مما أدى مرة أخرى إلى منع تكوين كتل ألفا سينيوكلين المسببة للأمراض في الخلايا العصبية بشكل شبه كامل.

وقال تيد داوسون، عالم الأعصاب بجامعة جونز هوبكنز: "نجح الجسم المضاد لـ Lag3 في منع انتشار بذور ألفا سينيوكلين في نماذج الفئران وأظهر فعالية أفضل من استنزاف Lag3 بسبب الارتباط الوثيق بين Aplp1 و Lag3".

وستكون الخطوة التالية هي اختبار الأجسام المضادة Lag3 على نماذج الفئران المصابة بمرض باركنسون ومرض الزهايمر - حيث أشارت الأبحاث إلى Lag3 كهدف أيضًا.

يمكنك مشاركة الخبر علي صفحات التواصل